重点重大专项首席
首页 > 人才队伍 > 重点重大专项首席
  • 徐彦辉
    博士,研究员,博士生导师,复旦大学附属肿瘤医院兼职教授
    地址:东安路131号,明道楼715室,上海 200032
    电话:021-54237294(办公室),021-54237880(实验室)
    传真:021-54237294
    邮箱:xuyh@fudan.edu.cn
    实验室主页:http://xulab.fudan.edu.cn
    细胞命运决定中关键蛋白质机器的结构功能研究获批“蛋白质机器与生命过程调控”专项首席;获批经费:2772万
工作经历
研究员,复旦大学,生物医学研究院(2008.10-今)
副研究员,复旦大学,生物医学研究院(2008.1-2008.10)
博士后,美国普林斯顿大学(2004.11-2007.12)
教育经历
博士,清华大学,生物科学与技术系(1999-2004)
学士,清华大学,生物科学与技术系(1995-1999)
所获人才项目
长江学者特聘教授,教育部,2015
国家杰出青年科学基金,国家自然科学基金,2014
万人计划——青年拔尖人才,中组部,2012
新世纪优秀人才,教育部,2011
上海市优秀学术带头人,上海市科委,2014
曙光学者,上海市教委,2011
浦江人才计划,上海市科委,2008
所获奖项
自然科学一等奖(第一完成人),教育部,2016
中国优秀青年科技人才奖(首届),中国科协,2016
中国青年科技奖(十四届),中国科协,2016
中源协和创新突破奖,中国科学院大学/中源协和公司,2016
谈家桢生命科学奖(创新奖),上海市生物医药行业协会,2015
药明康德生命化学奖(学者奖),药明康德公司,2015
树兰医学青年奖,树兰医学奖基金,2015
上海市青年科技英才奖,上海市科协,2014
明治生命科学奖(杰出奖),国家人类基因组南方研究中心,2012
贝时璋青年生物物理学家奖,中国生物物理学会,2011
上海市生物物理学科青年科技英才,上海市生物物理学会,2012
研究方向
课题组利用生化和结构生物学方法研究表观遗传调控,染色质结构调控及转录机制,DNA损伤修复,肿瘤发生信号通路等关键蛋白质的结构与功能,并开展靶向药物开发。我们过去研究了DNA甲基化关键蛋白(DNMT1, DNMT3,UHRF1,TET1/2/3),组蛋白甲基化修饰调控酶(LSD2,KDM7A)的催化,底物识别及酶活性调节的分子机制,以及DNA甲基化与组蛋白甲基化之间相互调节的机制。我们目前正在开展染色质结构调控,DNA损伤修复等方面蛋白质复合物的结构功能研究。希望揭示这些复杂生命过程的基本原理,并为靶向药物研发提供结构基础。
课题组长徐彦辉主持和参与多项国家和省部级项目,包括国家重点研发计划(项目首席)、国家自然科学基金重点项目、面上项目、“重大新药创制”专项、上海市科委项目等。迄今为止,已在国内外学术刊物上发表论文近40篇,包括Nature,Cell,Molecular Cell, Genes & Development, Nature Communications, Cell research等。
代表论文
  1. Fang J, Cheng J, Wang J, Zhang Q, Liu M, Gong R, Wang P, Zhang X, Feng Y, Lan W, Wong J, Yang H, Cao C, Xu, Y.* (2016) Hemi-methylated DNA Opens a Closed Conformation of UHRF1 to Facilitate Its Histone Recognition.Nat Commun. 7:11197.

  2. Guo, X., Wang, L., Li, J., Ding, Z., Xiao, J., Yin, X., He, S., Shi, P., Dong, L., Li, G., Tian, C., Wang, J., Cong, Y., Xu, Y.* (2015) Structural insight into autoinhibition and histone H3-induced activation of DNMT3A. Nature 517, 640-644
    Reviewed by: Faculty of 1000

  3. Hu L, Lu J, Cheng J, Rao Q, Li Z, Hou H, Lou Z, Zhang L, Li W, Gong W, Liu M, Sun C, Yin X, Li J, Tan X, Wang P, Wang Y, Fang D, Cui Q, Yang P, He C, Jiang H, Luo C*, Xu, Y.* (2015) Structural insight into substrate preference for TET-mediated oxidation. Nature 527:118-22.

  4. Hu, L., Li, Z., Cheng, J., Rao, Q., Gong, W., Liu, M., Shi, Y. G., Zhu, J., Wang, P., Xu, Y.* (2013) Crystal structure of TET2-DNA complex: insight into TET-mediated 5mC oxidation. Cell 155, 1545-1555
    Reviewed by: Faculty of 1000Nature ChinaPreview in Cell

  5. Yang Y, Yin X, Yang H, Xu, Y.* (2015) Histone Demethylase LSD2 Acts as an E3 Ubiquitin Ligase and Inhibits Cancer Cell Growth through Promoting Proteasomal Degradation of OGT. Mol Cell. 58, 47-59
    Highlights in Science Signaling

  6. Cheng J, Yang H, Fang J, Ma L, Gong R, Wang P, Li Z, Xu Y.* (2015) Molecular mechanism for USP7-mediated DNMT1 stabilization by acetylation. Nat Commun. 11;6:7023

  7. Fang, R., Chen, F., Dong, Z., Hu, D., Barbera, A. J., Clark, E. A., Fang, J., Yang, Y., Mei, P., Rutenberg, M., Li, Z., Zhang, Y., Xu, Y., Yang, H., Wang, P., Simon, M. D., Zhou, Q., Li, J., Marynick, M. P., Li, X., Lu, H., Kaiser, U. B., Kingston, R. E., Xu, Y.*, Shi, Y. G.* (2013) LSD2/KDM1B and its cofactor NPAC/GLYR1 endow a structural and molecular model for regulation of H3K4 demethylation. Molecular cell 49, 558-570
    Reviewed by: Nature China

  8. Gong, R., Li, L., Liu, Y., Wang, P., Yang, H., Wang, L., Cheng, J., Guan, K. L.*, Xu, Y.* (2011) Crystal structure of the Gtr1p-Gtr2p complex reveals new insights into the amino acid-induced TORC1 activation. Genes & development 25, 1668-1673

  9. Li, Z., Zhao, B., Wang, P., Chen, F., Dong, Z., Yang, H., Guan, K. L.*, Xu, Y.* (2010) Structural insights into the YAP and TEAD complex. Genes & development 24, 235-240

  10. Zhu, T., Roundtree, I. A., Wang, P., Wang, X., Wang, L., Sun, C., Tian, Y., Li, J., He, C., Xu, Y.* (2014) Crystal structure of the YTH domain of YTHDF2 reveals mechanism for recognition of N6-methyladenosine.Cell research 24, 1493-1496

  11. Chen, F., Yang, H., Dong, Z., Fang, J., Wang, P., Zhu, T., Gong, W., Fang, R., Shi, Y. G., Li, Z.*, Xu, Y.*(2013) Structural insight into substrate recognition by histone demethylase LSD2/KDM1b. Cell research 23, 306-309

  12. Ma, H., Chen, H., Guo, X., Wang, Z., Sowa, M. E., Zheng, L., Hu, S., Zeng, P., Guo, R., Diao, J., Lan, F., Harper, J. W., Shi, Y. G., Xu, Y.*, Shi, Y.* (2012) M phase phosphorylation of the epigenetic regulator UHRF1 regulates its physical association with the deubiquitylase USP7 and stability. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109, 4828-4833

  13. Hu, L., Li, Z., Wang, P., Lin, Y., Xu, Y.* (2011) Crystal structure of PHD domain of UHRF1 and insights into recognition of unmodified histone H3 arginine residue 2. Cell research 21,1374-1378

  14. Yang, Y., Hu, L., Wang, P., Hou, H., Lin, Y., Liu, Y., Li, Z., Gong, R., Feng, X., Zhou, L., Zhang, W., Dong, Y., Yang, H., Lin, H., Wang, Y., Chen, C. D.*, Xu, Y.* (2010) Structural insights into a dual-specificity histone demethylase ceKDM7A from Caenorhabditis elegans. Cell research 20, 886-898 [Cover story]
    Reviewed by: Highlights in Cell Research

Top